Thai University RankingsRESEARCH RADAR
← กลับฐานข้อมูลงานวิจัย
งานใหม่ที่น่าจับตา

Deciphering the Structural Dynamics of Chicken Albumin through Molecular Dynamics Simulations and Deep Learning

Deciphering the Structural Dynamics of Chicken Albumin through Molecular Dynamics Simulations and Deep Learning

สัญญาณผลกระทบ71/100
01

ข้อมูลจากบทคัดย่อ

ยังไม่มีสรุปภาษาไทยสำหรับระเบียนนี้
ด้านล่างเป็นบทคัดย่อต้นฉบับภาษาอังกฤษจากข้อมูลบรรณานุกรม โปรดตรวจบทความต้นฉบับก่อนอ้างอิง

High Resolution Image Download MS PowerPoint Slide Serum albumin (SA), the most abundant protein carrier in blood plasma, is a major allergen source. Chicken serum albumin (CHSA) is associated with chicken meat allergy due to its cross-reactivity with human serum albumin (HSA). To elucidate the structural basis underlying this immunological cross-recognition, Molecular Dynamics (MD) simulations combined with data-driven artificial intelligence (AI) analyses were employed to compare the structural and dynamic characteristics of CHSA and HSA. Despite moderate sequence identity (∼46.6%), CHSA displays comparable protein compactness and backbone flexibility to HSA, with slightly greater compactness. Domains I and III of CHSA govern a conserved scissor-like motion like HSA. This dynamic similarity may facilitate structural mimicry, enabling antibody cross-recognition. Moreover, CHSA exhibits larger drug sites (Sudlow sites I and II) than HSA, affecting ligand-binding affinity and specificity. The reactive C34 in CHSA demonstrates a similar hydrogen bond network to that in HSA, suggesting comparable redox reactivity. C34 of CHSA can hydrogen bond with L31, Y84, and S35. Deep learning models distinguished HSA and CHSA based on their MD-derived features. To gain insight into the learned representations, an explainable AI approach─Testing with Concept Activation Vectors─was employed. AI-based analysis identifies nuanced differences in spatial organization and dynamics patterns, particularly in flexibility, solvent exposure, and internal stabilization. These differences, not captured by averaged measures, may influence epitope presentation. This study provides molecular-level insights into CHSA–HSA similarities and differences, informing their potential biomedical applications and highlighting the need for further experimental validation.

02

เหตุผลที่อยู่ในฐานติดตาม

ระเบียนนี้ได้รับ Impact Signal 71/100 จากความใหม่ แหล่งเผยแพร่ ความร่วมมือ และสัญญาณในข้อมูลบรรณานุกรม คะแนนนี้ใช้จัดลำดับการติดตาม ไม่ใช่การตัดสินคุณภาพงานวิจัย

ประเด็นที่เกี่ยวข้อง: Protein Structure and Dynamics · Advanced Fluorescence Microscopy Techniques · Advanced Physical and Chemical Molecular Interactions

03

บทบาทของนักวิจัยและสถาบันไทย

Darunee Traiphothon · Veerasit Kaewbundit · Jitti Niramitranon · Papis Wongchaisuwat · Prapasiri Pongprayoon · Kasetsart University

04

ข้อจำกัดของข้อมูล

หน้านี้เป็นระเบียนบรรณานุกรมและข้อมูลจากบทคัดย่อ ยังไม่ใช่บทวิเคราะห์ฉบับเต็มหรือการประเมินคุณภาพงานวิจัย ควรตรวจสอบ DOI และเอกสารต้นฉบับก่อนนำไปอ้างอิง