ข้อมูลจากบทคัดย่อ
ยังไม่มีสรุปภาษาไทยสำหรับระเบียนนี้
ด้านล่างเป็นบทคัดย่อต้นฉบับภาษาอังกฤษจากข้อมูลบรรณานุกรม โปรดตรวจบทความต้นฉบับก่อนอ้างอิง
Keratinase-I from T. vulgaris TK1-21 was engineered through computationally guided site-directed mutagenesis to enhance keratin hydrolysis and keratin waste valorization. Recombinant keratinase-I (rK-I) was expressed in Bacillus subtilis RIK1285, and molecular modeling suggested Leu214, Leu222, Ala270, and Ser280 as potential residues within the predicted substrate binding pocket. Among the engineered variants, S280L exhibited the highest catalytic performance, with 16.94% and 19.52% increases in apparent kinetic parameters toward α- and β-keratin, respectively, compared with rK-I. S280L also enhanced the hydrolysis of hydrothermally treated chicken feathers, producing higher protein (5.59 mg/mL) and peptide (1.38 mg/mL) concentrations than rK-I (4.73 and 1.08 mg/mL, respectively). The resulting keratin hydrolysate exhibited higher DPPH and ABTS radical scavenging activities, reaching 23.85 and 1100 μmol TE/g protein, respectively. LC-MS/MS identified three peptides detected only in the S280L-derived hydrolysate: SEEGVPISSGGF, EGVPISSGGF, and HLPGHQF. Bioinformatic analysis predicted potential bioactivities of these peptides. Subsequent in vitro evaluation of synthetic peptides showed that HLPGHQF exhibited 79 ± 2.5% ACE inhibitory and 17 ± 0.5% antioxidant activities, whereas EGVPISSGGF showed no detectable activity. These findings suggest that engineering the rK-I predicted substrate binding pocket could enhance keratin hydrolysis and facilitate the generation of value-added bioactive peptides.
เหตุผลที่อยู่ในฐานติดตาม
ระเบียนนี้ได้รับ Impact Signal 76/100 จากความใหม่ แหล่งเผยแพร่ ความร่วมมือ และสัญญาณในข้อมูลบรรณานุกรม คะแนนนี้ใช้จัดลำดับการติดตาม ไม่ใช่การตัดสินคุณภาพงานวิจัย
ประเด็นที่เกี่ยวข้อง: Enzyme Production and Characterization · Protein Hydrolysis and Bioactive Peptides · Enzyme Catalysis and Immobilization
บทบาทของนักวิจัยและสถาบันไทย
Tanyawat Kaewsalud · Kamon Yakul · Pornchai Rachtanapun · Thanongsak Chaiyaso · Chiang Mai University
ข้อจำกัดของข้อมูล
หน้านี้เป็นระเบียนบรรณานุกรมและข้อมูลจากบทคัดย่อ ยังไม่ใช่บทวิเคราะห์ฉบับเต็มหรือการประเมินคุณภาพงานวิจัย ควรตรวจสอบ DOI และเอกสารต้นฉบับก่อนนำไปอ้างอิง